Science Tips

Treinamento em Altitude para Células de Combate ao Câncer

A falta de oxigênio pode fortalecer a imunidade mediada por células T na imunoterapia do câncer.

Alpinistas e fundistas não são os únicos que beneficiam do treinamento em altitude – ou seja, a aprendizagem para manter um bom desempenho sob condições de escassez de oxigênio. No final das contas, constata-se que as células de combate ao câncer em um sistema imunológico também podem melhorar seu desempenho por meio de uma versão intracelular dessa escassez. Em um estudo publicado na revista Cell Reports, pesquisadores do Instituto Weizmann de Ciências demonstraram que as células T-assassinas, encontradas no sistema imunológico, destroem tumores cancerígenos com muito mais eficácia se forem deprivadas de oxigênio.

O preparo do sistema imunológico para lutar contra a doença – uma abordagem conhecida como imunoterapia do câncer – já começou a salvar vidas de pacientes com câncer nos últimos anos. Em uma importante versão dessa abordagem, as células T-assassinas são removidas do sangue do paciente e cultivadas em um recipiente de laboratório, adaptado para a identificação e destruição de células cancerígenas; em seguida, são devolvidas à corrente sanguínea do paciente. Esse método tem dado mais certo até ao momento contra determinados tipos de leucemias e linfomas, mas não contra tumores sólidos, possivelmente porque nesse tipo de tumor, a concentração de oxigênio é muito baixa: 0,5% a 5% do gás dissolvido no fluido extracelular – volume inferior ao da maioria dos órgãos sadios, e certamente muito inferior aos níveis de uma incubadora comum de laboratório, em que o oxigênio representa 20% dos gases dissolvidos no fluido utilizado na cultura das células.

As células dos tumores são capazes de processar glicose, o principal combustível
celular, mesmo com baixa concentração de oxigênio. Mas as células T têm dificuldade de penetrar em tumores e executarem sua função assassina. Estudos anteriores demonstraram que as células T que se desenvolvem sob condições de escassez de oxigênio ajudam a exterminar outras células nos recipientes laboratoriais, mas sua capacidade real de combater o câncer nunca foi testada.

“As células T-assassinas são responsáveis por destruir as células cancerígenas, mas nem sempre conseguem eliminar o mal” – disse o líder da equipe, Prof. Guy Shakhar, do Departamento de Imunologia do Instituto Weizmann. “Demonstramos que o desenvolvimento dessas células T em ambiente de escassez de oxigênio permite transformá-las em assassinas mais eficazes”.

Tecido de tumor canceroso visto no microscópio: As células T crescem sob condições de baixo
nível de oxigênio (área verde) e células T regulares (área roxa) apresentam padrões de distribuição semelhantes aos dos vasos sanguíneos (área vermelha) à Direita: O teor de granzima B, uma enzima exterminadora de células (área vermelha) é muito mais alto nas células T desenvolvidas com escassez de oxigênio (área superior) do que nas células T normais (área inferior)

No novo estudo, a estudante de pesquisa Yael Gropper e Revital Zehavi-Feferman, de equipe de Shakhar, em conjunto com os Drs. Tomer Meir Salame e Ziv Porat, do Núcleo de Ciências Naturais do Instituto Weizmann, e a Drª Tali Shalit, do Centro Nacional Israelense Stephen e Nancy Grand de Medicina Personalizada, colocaram as células T em um ‘treinamento’ em altitude – cultivando-as em uma incubadora com baixas concentrações de oxigênio, até 1%. Em seguida, a equipe dividiu camundongos afetados por melanomas em dois grupos; um grupo foi tratado com células T submetidas à escassez de oxigênio e o outro com células T cultivadas em condições normais de oxigênio.

Células submetidas à escassez de oxigênio foram comprovadamente muito mais eficazes na luta contra o câncer. Os camundongos tratados com essas células viveram mais tempo e seus tumores se reduziram muito mais drasticamente, em comparação aos camundongos tratados com células T comuns. Surpreendentemente, as células T submetidas à escassez de oxigênio não penetraram nos tumores melhor do que as células comuns. Ao que tudo indica, elas combateram o câncer com maior eficiência porque tinham maior teor da enzima destrutiva chamada granzima B, que penetra e mata células cancerígenas.

“Da mesma forma que o treinamento em altitude aumenta a resistência em seres humanos, a cultura de células T-assassinas em um “regime de treinamento” aparentemente as fortalece” – disse Shakhar.

Se essas constatações se confirmarem com Células T humanas, elas poderão representar um método imediato para melhorar a imunoterapia contra tumores sólidos. Shakhar: “Na imunoterapia celular, as células T devem ser removidas e cultivadas fora do corpo, qualquer que seja a situação. Cultivá-las sob baixa pressão de oxigênio é relativamente simples, mas esse pequeno ajuste nos protocolos clínicos existentes pode melhorar significativamente a eficácia da terapia.”

A pesquisa do Prof. Guy Shakhar tem o apoio do Fundo Filantrópico Dr. Dvora e Haim Teitelbaum; e de Marion Sharp, no Reino Unido. O Prof. Shakhar ocupa a cadeira professoral de pesquisa do câncer Norman e Helen Asher.

Leia mais: Culturing CTLs under Hypoxic Conditions Enhances Their Cytolysis and Improves Their Anti-tumor Function

Reciclagem Genômica: Genes Ancestrais assumem novas funções

Muitas vezes ouvimos falar sobre a grande variedade de genes que temos em comum com outros primatas ou outros seres vivos, mas essas comparações costumam ser um tanto errôneas. “Seres humanos e peixes, por exemplo, compartilham mais de 70% dos genes codificadores de proteínas, mas somente cerca de 0,5% de uma importante classe de genes reguladores – aqueles que geram os chamados RNAs longos não codificadores, ou lncRNAs” – relata o Dr. Igor Ulitsky, do Departamento de Regulação Biológica do Instituto Weizmann de Ciências.

Os lncRNAs (link-RNAs) até recentemente recebiam pouca atenção. Além de haver cerca de 20.000 genes lncRNA no genoma humano – aproximadamente o mesmo número de genes codificadores de proteínas – os lncRNAs recentemente revelaram que funcionam como chaves gerais para uma série de processos biológicos, ativando e desativando genes reguladores, e controlando o destino de células durante o desenvolvimento fetal, assim como a divisão celular e a morte de organismos adultos.

Em um estudo recente publicado na revista Genome Biology, Ulitsky e sua equipe – os estudantes de pesquisa Hadas Hezroni, Gali Housman e Zohar Meir, e os Drs. Rotem Ben-Tov Perry e Yoav Lubelsky – conseguiram identificar uma classe de lncRNAs de mamíferos que evoluiu de genes antigos, assumindo novas funções.

Os cientistas começaram considerando que a evolução é um processo econômico: Se um gene perder sua função, ele pode muito bem ser “reciclado” para finalidades diferentes no âmbito da célula. Os membros da equipe desenvolveram uma série de algoritmos que permitiram encontrar esses genes “reciclados” no genoma dos mamíferos. Primeiramente, eles identificaram quase 1.000 genes que codificam proteínas em galinhas, peixes, lagartos e outros vertebrados não mamíferos, mas não em seres humanos, cães, ovelhas e outros mamíferos. Os cientistas formularam a hipótese de que pelo menos alguns desses genes, depois de perderem sua função de codificação de proteínas, iniciaram a geração de lncRNAs em mamíferos. Ao comparar as “vizinhanças dos genes” nas proximidades dos lncRNAs e dos genes que haviam interrompido a codificação de proteínas, os pesquisadores revelaram que, na verdade, mais de 60 genes lncRNA nos mamíferos – ou 2% a 3% dos lncRNAs compartilhados por seres humanos e outros mamíferos – pareciam derivar de genes ancestrais. A sequência genética de alguns deles era semelhante à dos genes antigos, mas haviam perdido a capacidade de codificar proteínas.

“É difícil descobrir o que fez com que esses genes perdessem seu potencial de codificação de proteínas há mais de 200 milhões de anos, quando os mamíferos evoluíram de seus ancestrais vertebrados” – afirmou Ulitsky. “Mas o fato de que esses genes foram conservados no genoma por tanto tempo sugere que eles têm um papel importante na célula.”

Seres humanos e peixes compartilham mais de 70% dos genes de codificação de proteínas,
mas somente cerca de 0,5% dos genes RNAs reguladores longos não codificadores (lncRNAs)

A identificação desses “fósseis” de genes codificadores de proteínas no genoma dos mamíferos irá facilitar estudos adicionais sobre os lncRNAs humanos, e pode ajudar os cientistas, em última instância, a compreenderem o que acontece quando sua função é alterada. Por exemplo, os lncRNAs ajudam a criar diferentes tipos de neurônios no cérebro dos fetos; se falharem ao determinar corretamente a destino desses neurônios, isto poderá contribuir para a incidência de epilepsia. Como os lncRNAs estão envolvidos no controle da divisão celular, o mau funcionamento desses genes pode estar implicado na incidência do câncer. Finalmente, a manipulação dos lncRNAs pode possibilitar o tratamento de determinados distúrbios genéticos.

Ulitsky explica: “Nos últimos anos, descobriu-se que os lncRNAs são fatores importantes na ativação ou repressão de genes relevantes para uma série de distúrbios. Um dia, pode ser possível tratar esses distúrbios focando-se nos lncRNAs de forma a reprogramar as redes de genes reguladores inteiramente. Por exemplo, em um estudo com camundongos, pesquisadores da Faculdade de Medicina de Baylor, em Houston, Texas, advertiram sobre a progressão da síndrome de Angelman, causada por mutações no cromossoma 15 – silenciando um lncRNA específico para desencadear a expressão de um gene por ele reprimido.”

A pesquisa do Dr. Igor Ulitsky tem o apoio do Centro para Jovens Cientistas da Família Abramson; da Rising Tide; e do Sr. e Sra. Gary Leff. O Dr. Ulitsky ocupa a cadeira de desenvolvimento de carreiras em bioinformática Sygnet.

Leia mais: A subset of conserved mammalian long non-coding RNAs are fossils of ancestral protein-coding genes

Mais frio e ainda mais frio

Os íons no centro do conjunto são resfriados às temperaturas mais baixas possíveis, e podem então ser acelerados no mecanismo de captura de feixes de íons

Ao investigarem os átomos, os cientistas se deparam com um desafio: À temperatura ambiente, átomos individuais em um gás carregam energia cinética e voam para todos os lados a uma alta velocidade. A temperatura é, em essência, o movimento relativo entre os átomos; desta forma a meta de manter os átomos a baixas velocidades envolve seu congelamento a temperaturas extremamente baixas. Um grupo de cientistas do Instituto Weizmann de Ciências desenvolveu recentemente um método universal de resfriamento de íons.

Íons, átomos com carga elétrica, são resfriados atualmente em mecanismos de captura, utilizando campos elétricos e magnéticos, seguidos de resfriamento a laser. O novo método, desenvolvido pelos Dr. Oded Heber e Dr. Michael Rappaport, e seus colegas de pós-doutorado Dr. Reetesh Kumar Gangwar e Dr. Koushik Saha, no laboratório do Prof. Daniel Zajfman do Departamento de Astrofísica de Física de Partículas do Instituto Weizmann de Ciências, não requer o uso de raios laser.

No passado, o Prof. Zajfman e sua equipe criaram uma versão melhorada de um mecanismo de captura de íons chamado armadilha eletrostática de feixes de íons – um dispositivo de armazenamento de íons muito menor do que os anéis padrão de armazenamento de íons, que tendem a ser muito grandes e dispendiosos. Em uma armadilha eletrostática, as moléculas iônicas oscilam à medida que voam a velocidades de até 10.000 km/h – e se resfriam internamente na armadilha. Sistemas como esse podem recriar em um laboratório a matéria dispersa que existe no espaço interestelar.

Quando grupos de íons oscilam no interior da armadilha a altas velocidades, há uma distribuição natural de frequências. Nessa etapa, os cientistas dispõem de um método para aplicar a “tensão de impulso variável periódica” para separar os íons mais frios nessa distribuição, acelerando somente esses íons. Ao aplicar tensões continuamente, os pesquisadores podem acabar separando os íons mais frios. “Esse processo” – disse Heber – “não envolve tanto o resfriamento como uma ‘filtragem’ ou seleção de íons conforme a temperatura que atingem”.

Em experimentos recentes, entretanto, o grupo regulou a armadilha de forma que a densidade dos íons no mecanismo de captura de feixes de íons pudesse ser aumentada 1.000 vezes nas bordas. O aumento da densidade naturalmente aumenta também a incidência de colisões entre os íons no feixe, e o resultado é o compartilhamento de energia entre os íons.

Os cientistas descobriram que havia uma correlação aperfeiçoada entre a posição de um íon dentro do grupo e o seu nível de energia cinética. Os íons mais frios ficavam no centro. Na verdade, a energia – ou a temperatura – era transferida para os íons nas bordas, produzindo íons mais gelados no aglomerado mais acelerado. “Esse processo surpreendente” – disse Heber – “já ultrapassa o teste de resfriamento genuíno”.

Em um artigo publicado recentemente na revista Physical Review Letters, o grupo descreve uma série de experimentos em que os íons alcançaram temperaturas de cerca de um décimo de grau acima do zero absoluto. Os pesquisadores estão conduzindo experimentos adicionais, no momento, para refinar o sistema e obter temperaturas iônicas ainda mais baixas.

Heber disse que o novo método é significativo, uma vez que o processo de resfriamento não depende do tipo ou do peso dos íons. Desta forma ele pode ser utilizado, por exemplo, para investigar as propriedades de moléculas biológicas de grande porte ou de nanopartículas.

A pesquisa do Prof. Daniel Zajfman tem o apoio do Comisaroff Family Trust. O Prof. Zajfman é o titular da cadeira professoral de astrofísica Simon Weinstock.

Leia mais: Autoresonance Cooling of Ions in an Electrostatic Ion Beam Trap

Proteínas Lego Reveladas

Complexos de proteínas autoempilháveis, baseadas em uma única mutação, podem fornecer os “andaimes” para nanoestruturas

Quando a hemoglobina sofre somente uma mutação, esses complexos de proteínas grudam uns nos outros, formando pilhas semelhante a blocos de Lego, em filamentos longos e rígidos. Esses filamentos, por sua vez, prolongam as células vermelhas encontradas na anemia falciforme. Por mais de 50 anos, este era o único exemplo registrado na literatura de uma mutação gerando a formação de filamentos. Segundo o Dr. Emmanuel Levy e seu grupo no Departamento de Biologia Estrutural do Instituto Weizmann de Ciências, conjuntos semelhantes a blocos de Lego provavelmente se formaram com relativa frequência durante a evolução das espécies. Poderia esse método de ‘montagem’ ser comum, ou até de fácil reprodução? A resposta do grupo, publicada recentemente na revista Nature, pode ter implicações tanto na pesquisa biológica quanto nas nanociências.

A hemoglobina e um número considerável de outros complexos de proteínas são simétricos: feitos de unidades idênticas. Como essas unidades idênticas são produzidas a
partir do mesmo gene, cada mutação genética se repete múltiplas vezes no complexo. Mutações que criam remendos aderentes e se repetem em lados opostos do complexo podem induzir as proteínas a se empilharem, formando longas fibras de proteínas. Ao contrário das fibras de proteínas amiloides, os complexos dessas pilhas não mudam de forma, nem se desdobram.

A aderência ocorre porque a mutação substitui um aminoácido, geralmente hidrófilo (atraído pela água), por um hidrofóbico (que repele a água). No ambiente aquoso em que se deslocam as proteínas, as regiões hidrofóbicas preferem interagir umas com as outras, como bolhas de espuma na água.

Células de levedura produzindo um complexo bacteriológico de proteínas simétricas com oito unidades. Quando não ocorre mutação (à esquerda), o complexo se dissipa livremente no interior da célula, mas uma única mutação (à direita) dá início ao empilhamento formando longos filamentos.

Em seus experimentos, Levy e seu grupo, que contou com a presença de Hector Garcia-Seisdedos, Charly Empereur-Mot (atualmente no Conservatoire National des Arts et Métiers, em Paris) e Nadav Elad do Departamento de Apoio à Pesquisa Química do Instituto Weizmann, começaram com um complexo de proteínas ultra-simétrico, composto de oito unidades idênticas. Eles seguiram apenas uma regra para executar a mutação das proteínas: Substituir um aminoácido hidrófilo por outro hidrofóbico e “aderente”.

A equipe inicialmente criou uma proteína com três mutações para dois tipos diferentes de aminoácido aderente, e observou o empilhamento em forma de Lego nos dois casos. Nas próximas investigações, a equipe fez experimentos com cada mutação individualmente e descobriu que uma delas era capaz de produzir longos filamentos por conta própria.

Então, seriam as mutações com uma única função – aumentar a aderência da superfície das proteínas – capazes de induzir o autoempilhamento em ‘blocos tipo Lego’? Os pesquisadores promoveram mutações em outras 11 proteínas conhecidas, a fim de formarem complexos simétricos – criando um total de 73 mutações diferentes – e produziram essas mutações em células de levedura de cozinha, acrescentando uma proteína fluorescente para atuar como “rotuladores”, permitindo sua visualização. Em 30 dessas variantes, os pesquisadores observaram comportamentos que sugeriam o autoempilhamento: Cerca de metade deles, se empilharam em longos filamentos, e a outra metade se aglomerou em blocos de forma amorfa, formando ‘focos’.

Se os pesquisadores reproduziram o fenômeno dos filamentos de células falciformes com tanta facilidade nos laboratórios, por que o recurso nunca mais foi visto nas pesquisas biomédicas? Levy propõe duas respostas para esta pergunta: Em primeiro lugar, a equipe revelou que proteínas naturalmente simétricas evoluem para formar aminoácidos extra-hidrófilo em sua superfície, minimizando assim o risco do autoempilhamento. Em segundo lugar – disse Levy – os pesquisadores provavelmente viam mais formações tipo ‘blocos de Lego’ do que imaginavam: “Agora que os pesquisadores sabem que elas podem evoluir tão rapidamente, eles podem encarar os focos com mais atenção e enxergar muito mais formações tipo ‘blocos de Lego’ biologicamente relevantes”. “Além disto” – acrescenta ele – “os filamentos são produzidos com tamanha facilidade na levedura que poderiam ser ótimos candidatos à construção de ‘andaimes’ para nanoestruturas. Nosso estudo foi singular, no sentido de não exigir projetos computadorizados de alta complexidade, ou varreduras em milhares de mutações para descobrir aquela que nos interessava. Simplesmente começamos com uma estrutura existente e descobrirmos uma estratégia simples para induzir a formação de filamentos”.
A pesquisa do Dr. Emmanuel Levy tem o apoio do Fundo para Estudos Pré-clínicos INCPM da Fundação da Família David e Fela Shapell; do Instituto Henry Chanoch Krenter de Imageamento Biomédico e Genômico; do Projeto de Pesquisas Colaborativas Louis e Fannie Tolz; do Laboratório Richard Bar; e de Anne-Marie Boucher, no Canadá. O Dr. Levy ocupa a cadeira de desenvolvimento de carreira Recanati.

Leia mais: Proteins evolve on the edge of supramolecular self-assembly

O Ponto de Ruptura

Diz-se que o elo mais fraco é o que determina a resistência da corrente inteira. Da mesma forma, defeitos ou pequenas trincas de materiais sólidos podem, em última instância, determinar a resistência do material completo – ou seja, até que ponto ele resiste a diversas forças. Por exemplo, se uma força incidir sobre um material que contém uma trinca, as fortes tensões internas se concentrarão em uma pequena região em torno da trinca. Quando isto ocorre, o processo de ruptura se inicia e o material começa a ceder em torno das bordas da trinca, que podem finalmente se propagar, causando a ruptura da peça inteira.

O que, exatamente, acontece em torno da borda da trinca, na área em que se concentram as maiores tensões? O Prof. Eran Bouchbinder do Departamento de Física e Química do Instituto Weizmann, conduziu uma pesquisa para responder a essa pergunta, em conjunto com o Dr. Chih-Hung Chen e o Prof. Alain Karma, da Northeastern University de Boston, explicando que os processos que ocorrem nessas regiões são universais – eles ocorrem da mesma maneira em diferentes materiais e sob circunstâncias diferentes. “A característica de maior destaque “ – disse Bouchbinder – “foi a relação não linear entre a resistência às forças incidentes e a reação que ocorre no material próximo à trinca. Essa região não linear, não levada em conta pela maioria dos estudos, é na verdade de importância fundamental para se compreender como as trincas se propagam. O mais notável é que esse processo se relaciona intimamente às instabilidades que podem fazer as trincas se propagarem ao longo de trajetórias onduladas ou se partiram, quando o que se esperaria era que elas simplesmente prosseguissem em linha reta.”

Ao investigar as forças presentes nas proximidades das bordas das trincas, Bouchbinder e seus colegas desenvolveram uma nova teoria – publicada recentemente na revista Nature Physics – que permitirá aos pesquisadores compreender, calcular e prever a dinâmica das trincas sob diversas condições físicas. Essa teoria pode ter implicações significativas nas pesquisas de física de materiais e na compreensão das formas como esses materiais se rompem.

A trajetória de uma trinca, demonstrando um ciclo de oscilação. A linha ondulada horizontal ilustra a trajetória da trinca

Ilhas de Maleabilidade

Explorando um tema diferente, em um artigo publicado recentemente na Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America (PNAS), Bouchbinder e um grupo de colegas investigaram as propriedades fundamentais do “estado vítreo” da matéria. O estado vítreo pode existir em um amplo espectro de materiais, quando o estado líquido se resfria rápido o suficiente para evitar a formação de um estado cristalino organizado. Os vidros são, portanto, desorganizados, amórficos, sólidos, e incluem, por exemplo, vidros de janelas, plásticos, materiais emborrachados e metais amorfos. Apesar de esses materiais estarem frequentemente ao nosso redor, em uma enorme gama de formas e aplicações, compreender suas propriedades físicas tem sido uma tarefa extremamente desafiadora, em grande parte devido à falta de ferramentas para caracterizar as estruturas intrinsecamente desorganizadas desses materiais e caracterizar como essas estruturas afetam as propriedades dos materiais em questão. O Dr. Jacques Zylberg do grupo de Bouchbinder, o Dr. Edan Lerner da Universidade de Amsterdã, o Dr. Yohai Bar-Sinai da Universidade de Harvard (ex-aluno de doutorado de Bouchbinder), e o Dr. Bouchbinder, encontraram uma forma de identificar particularmente as regiões maleáveis nos materiais vitrificados. Esses “pontos maleáveis”, identificados pela medição da energia térmica ao longo do material, comprovaram ser altamente suscetíveis às mudanças estruturais ao se aplicar uma força sobre eles. Em outras palavras, esses pontos maleáveis desempenham um papel crítico quanto os materiais vitrificados se deformam e fluem irreversivelmente sob a ação de forças externas. A teoria desenvolvida pelos pesquisadores nos leva, portanto, um passo à frente em relação à compreensão dos mistérios do estado vítreo da matéria.

A pesquisa do Prof. Eran Bouchbinder tem o apoio da Fundação Rothschild Caesarea; e de Paul e Tina Gardner, Austin, Texas, EUA.

Leia mais: Instability in dynamic fracture and the failure of the classical theory of cracks

Novos Anos para os Pesquisadores

Somente por uma noite, o Instituto Weizmann de Ciências abrirá suas portas ao público

Você sempre quis saber como reparar um coração partido? O que têm em comum um arranhão, a pneumonia e a poluição do solo? Por que os insetos podem se tornar o alimento do futuro? A Noite dos Pesquisadores no Instituto Weizmann de Ciências é um evento dedicado à ciência para todos – para esclarecer todas as dúvidas das pessoas em relação às ciências.

A Noite dos Pesquisadores ocorre anualmente no Instituto Weizmann de Ciências, desde 2006, como parte do evento Noite dos Pesquisadores da União Europeia, que ocorre em centenas de unidades em toda a Europa. O evento ocorre conforme uma estrutura nacional, envolvendo atividades em institutos de pesquisa acadêmica e museus de ciências, com o apoio do Ministério da Ciência, Tecnologia e Espaço de Israel. A Noite dos Pesquisadores no Instituto Weizmann de Ciências é organizada pelo Instituto Davidson de Educação Científica, afiliado do Instituto Weizmann de Ciências na área educacional.

O tema da Noite dos Pesquisadores este ano é a humanidade, e o evento ocorrerá somente por uma noite, antes da noite do Rosh Hashana, o ano novo judaico. Ao abrir suas portas ao público em geral, o Instituto Weizmann de Ciências espera ajudar a responder a uma importante pergunta: O que exatamente fazem todos aqueles cientistas em seus laboratórios? O público é convidado a participar de palestras e sessões práticas, apresentações e demonstrações, um tour aos laboratórios e uma visita ao Jardim Clore de Ciências.

A Profª Ada Yonath explica por que algumas das descobertas mais incríveis na área de medicina são frutos de “falências” iminentes. O Prof. Tzachi fala sobre a evolução de uma forma jamais abordada antes; a Drª Ulyana Simanovich fala sobre vermes e camundongos e o que eles podem nos ensinar; o Prof. Dan Yakir pergunta se o plantio de florestas é a melhor maneira de aliviar o superaquecimento global; a Profª Varda Rotter dá uma palestra sobre o genoma do câncer; o Prof. Eli Arama fala sobre células que cometem suicídio; e diversos outros cientistas estarão presentes para falarem sobre suas descobertas mais recentes na vanguarda da ciência mundial.

As atividades começam às 17:00 h, no dia 19/09/2017, e continuam até o final da noite nos auditórios, saguões e espaços abertos do campus. O evento é indicado para crianças, jovens e adultos. Todos os eventos e atividades são gratuitos, mas alguns pode requerer registro no próprio local.

Leia mais: http://davidson.weizmann.ac.il